LBP (lipopolysaccharide-binding protein) é uma glicoproteína com peso molecular relativo de 60.000. Sua estrutura protéica é um polipeptídeo de cadeia única com peso molecular relativo de 5.000. Ela sofre uma reação de glicosilação no corpo de Golgi e secreta no sangue após maturidade para se tornar uma glicoproteína. O LBP não é resistente ao calor e sua atividade geralmente é estável a 50 ℃, e cerca de 50% de sua atividade é perdida entre 53 e 56 ℃. Quando o soro de camundongo ou LBP puro de camundongo foi aquecido a 59 ℃, a atividade foi completamente perdida. O plasma humano é sensível ao calor. O método mais comum de inativação do complemento (56 ℃, 30 min) pode levar a uma perda de 70% da atividade biológica do LBP.

Atualmente, foi esclarecido que a sequência de aminoácidos da proteína LBP humana é uma cadeia polipeptídica de proteína madura composta por um peptídeo de sequência de sinal com 25 resíduos de aminoácidos e 452 resíduos de aminoácidos. Existem quatro cisteínas e cinco locais de ligação de glicosilação na cadeia polipeptídica, que estão localizados nos locais 275~277, 325~327, 330~332361~363 e 369~371 da cadeia polipeptídica, respectivamente. A estrutura da proteína da LBP de coelho é muito semelhante à dos humanos. Também é composto por uma cadeia polipeptídica hidrofóbica composta por 26 resíduos de aminoácidos e uma cadeia polipeptídica proteica composta por 456 resíduos de aminoácidos. Sua sequência de aminoácidos é altamente homóloga à dos humanos, com 69% da mesma sequência de aminoácidos; A sequência de nucleotídeos é 78% consistente, mas contém apenas 2 cisteínas e 3 locais de ligação de glicosilação, que estão localizados em 275~277, 325~327 e 361~363 locais, respectivamente. A conformação espacial química do LBP ainda não está clara, o que pode ser semelhante ao BPI (proteína bactericida/aumentadora da permeabilidade).