Atualmente, acredita-se que após o LPS entrar no sangue do hospedeiro, ele se combina principalmente com a proteína de ligação de lipopolissacarídeo (LBP) do sangue do hospedeiro. A principal função do LBP é dissociar a agregação de LPS no sangue em monômeros de LPS, acelerar a combinação do monômero LPS e CD14, desempenhar o papel de transporte e apresentação lipídica e ter uma função catalítica.

LBP tem uma alta afinidade para LPS áspero livre, LPS liso e LPS na membrana celular de bactérias gram-negativas. É fácil ligar-se ao LPS e participar do efeito de ativação do LPS, por isso é chamado. LBP pode regular partículas contendo LPS e bactérias gram-negativas completas e mediar a ligação de partículas revestidas a macrófagos, o que é propício à fagocitose de macrófagos. O radical fosfato carregado negativamente da molécula LPS pode se combinar com os domínios relacionados de proteínas carregadas positivamente em LBP e BPI (proteína bactericida/aumentadora de permeabilidade) e tem a compatibilidade de conformação espacial. LBP foi descoberto e isolado pela primeira vez pelo estudioso americano Tobias em 1986 a partir de soro de coelho durante o período de reação aguda de endotoxemia. Lei et ai. também isolou LBP de ratos em 1988; No ano seguinte, Robert et al. moléculas LBP isoladas e obtidas de humanos e outros animais.